Chitin

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Bol Chitosan wird aus Garnelenschalen unter Verwendung von Biokonversionsverfahren im Gegensatz zu chemischen Behandlungsverfahren hergestellt. Die physikalisch-chemischen Eigenschaften, das Molekulargewicht, der Deacetylierungsgrad, der Aschegehalt sowie die Ausbeute des hergestellten Chitosans zeigen, dass die Biokonversion ein gutes und nachhaltiges Verfahren zur Isolierung von Chitosan ist. Chitin-Deacetylase, das Enzym, das die Hydrolyse der Acetamidogruppen von N-Acetylglucosamin in Chitin katalysiert, wurde aus dem Bakterium Bacillus altitudinus bis zur Homogenität gereinigt und weiter charakterisiert. Chitin-Deacetylase ist auf mehreren chitinhaltigen Substraten und Chitinderivaten aktiv. Das Enzym wird durch 1 mM Hg2,Fe2+ gehemmt, aber die Zugabe von Mn2+ erhöht die Chitinaseaktivität leicht. Bei Verwendung von kolloidalem Chitin (einem Chitinderivat) als Substrat wurden die optimale Temperatur und der optimale pH-Wert für die Enzymaktivität bestimmt. Die Oberflächenmorphologie des behandelten Chitosans und die scheinbare Molekülmasse des Enzyms wurden mittels Rasterelektronenmikroskop (REM) bzw. Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDSPAGE) bestimmt.

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Chitosan wird aus Garnelenschalen unter Verwendung von Biokonversionsverfahren im Gegensatz zu chemischen Behandlungsverfahren hergestellt. Die physikalisch-chemischen Eigenschaften, das Molekulargewicht, der Deacetylierungsgrad, der Aschegehalt sowie die Ausbeute des hergestellten Chitosans zeigen, dass die Biokonversion ein gutes und nachhaltiges Verfahren zur Isolierung von Chitosan ist. Chitin-Deacetylase, das Enzym, das die Hydrolyse der Acetamidogruppen von N-Acetylglucosamin in Chitin katalysiert, wurde aus dem Bakterium Bacillus altitudinus bis zur Homogenität gereinigt und weiter charakterisiert. Chitin-Deacetylase ist auf mehreren chitinhaltigen Substraten und Chitinderivaten aktiv. Das Enzym wird durch 1 mM Hg2,Fe2+ gehemmt, aber die Zugabe von Mn2+ erhöht die Chitinaseaktivität leicht. Bei Verwendung von kolloidalem Chitin (einem Chitinderivat) als Substrat wurden die optimale Temperatur und der optimale pH-Wert für die Enzymaktivität bestimmt. Die Oberflächenmorphologie des behandelten Chitosans und die scheinbare Molekülmasse des Enzyms wurden mittels Rasterelektronenmikroskop (REM) bzw. Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDSPAGE) bestimmt.

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Pagina's: 100, Paperback, Verlag Unser Wissen


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Merk Verlag Unser Wissen
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  • 9786209036026
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