Esterificação de proteínas leguminosas para melhorar as propriedades funcionais
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Bol
Três proteínas de leguminosas, proteína isolada de soja (SPI), proteína isolada de fava (BPI) e proteína isolada de grão-de-bico (CPI), foram esterificadas em diferentes graus com metanol. As proteínas esterificadas foram analisadas quanto à solubilidade, propriedades emulsificantes e espumantes numa faixa de pH de 2 a 10. Essas propriedades funcionais foram alteradas nas proteínas esterificadas em comparação com as nativas. A magnitude da alteração dependia do grau de esterificação e da natureza da proteína modificada. A atividade emulsificante e a estabilidade das proteínas de leguminosas esterificadas na faixa de pH ácido de 2 a 6 foram geralmente superiores às das proteínas nativas correspondentes. A atividade e a estabilidade da espuma na faixa de pH de 2 a 6 foram geralmente superiores em comparação com as proteínas nativas correspondentes. A melhoria estava associada ao grau de solubilidade, ao grau de esterificação aumentado e à natureza da proteína utilizada.
Três proteínas de leguminosas, proteína isolada de soja (SPI), proteína isolada de fava (BPI) e proteína isolada de grão-de-bico (CPI), foram esterificadas em diferentes graus com metanol. As proteínas esterificadas foram analisadas quanto à solubilidade, propriedades emulsificantes e espumantes numa faixa de pH de 2 a 10. Essas propriedades funcionais foram alteradas nas proteínas esterificadas em comparação com as nativas. A magnitude da alteração dependia do grau de esterificação e da natureza da proteína modificada. A atividade emulsificante e a estabilidade das proteínas de leguminosas esterificadas na faixa de pH ácido de 2 a 6 foram geralmente superiores às das proteínas nativas correspondentes. A atividade e a estabilidade da espuma na faixa de pH de 2 a 6 foram geralmente superiores em comparação com as proteínas nativas correspondentes. A melhoria estava associada ao grau de solubilidade, ao grau de esterificação aumentado e à natureza da proteína utilizada.
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