Évaluation du nano corps tandem anti GFP LaG 16 G4S LaG2
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Les nanocorps sont un type d'anticorps non conventionnel. Également appelés anticorps à chaîne lourde, ils sont présents dans le sérum des camélidés et sont dépourvus du polypeptide de la chaîne L, ainsi que du premier domaine constant, CH1. Ces propriétés, ainsi que leur taille relativement petite, leur permettent de bien s'adapter aux sites de liaison de cibles difficiles. Le nanocorps tandem LaG-16-G4S-LaG-2, développé par le laboratoire Rout, est un excellent exemple de nanocorps polyvalent, car ce groupe a démontré sa haute spécificité et son affinité pour la GFP. La forte affinité du nanocorps tandem pour cette molécule marqueur permettrait son utilisation dans la purification de protéines ou de complexes protéiques peu abondants. Je présente ici des expériences visant à rendre accessible le système de capture de protéines LaG-16-G4S-LaG-2-GFP et sa combinaison ultérieure avec le complexe de liaison FimGt-DsF pour de futures études structurales. Je montre en outre comment ce système peut être amélioré à l'avenir. Je suis convaincu que les expériences présentées ici contribueront à éclairer les étapes cruciales de cette nouvelle approche de purification des protéines et pourront conduire à
Les nanocorps sont un type d'anticorps non conventionnel. Également appelés anticorps à chaîne lourde, ils sont présents dans le sérum des camélidés et sont dépourvus du polypeptide de la chaîne L, ainsi que du premier domaine constant, CH1. Ces propriétés, ainsi que leur taille relativement petite, leur permettent de bien s'adapter aux sites de liaison de cibles difficiles. Le nanocorps tandem LaG-16-G4S-LaG-2, développé par le laboratoire Rout, est un excellent exemple de nanocorps polyvalent, car ce groupe a démontré sa haute spécificité et son affinité pour la GFP. La forte affinité du nanocorps tandem pour cette molécule marqueur permettrait son utilisation dans la purification de protéines ou de complexes protéiques peu abondants. Je présente ici des expériences visant à rendre accessible le système de capture de protéines LaG-16-G4S-LaG-2-GFP et sa combinaison ultérieure avec le complexe de liaison FimGt-DsF pour de futures études structurales. Je montre en outre comment ce système peut être amélioré à l'avenir. Je suis convaincu que les expériences présentées ici contribueront à éclairer les étapes cruciales de cette nouvelle approche de purification des protéines et pourront conduire à
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