Extraktion, Aufreinigung und Charakterisierung von Ligninperoxidase

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Bol Die meisten in Pferdemist vorkommenden Pilze gehörten zur Klasse der Ascomyceten, und nur die in Pferdemist nachgewiesenen Arten (Aspergillus terreus, A. nidullus, A. fumigatus und A. uatus) waren in der Lage, ligninolytische Enzyme (Ligninperoxidase, Manganperoxidase und Laccase) zu produzieren. Das lokal isolierte A. terreus SG 777 weist die höchste Produktion an ligninolytischen Enzymen (Ligninperoxidase, Manganperoxidase und Laccase) bei der Soled-Fermentation unter optimalen Bedingungen auf, die Bananenstiele als Substrat sowie eine Inkubationszeit von 8 Tagen bei 35 °C und einem pH-Wert von 4,5 umfassen, mit der Ausnahme, dass Laccase bei einem pH-Wert von 5,5 und 45 °C maximal produziert wurde. Die Ligninperoxidase wurde extrahiert und mit Ammoniumsulfit konzentriert, anschließend mittels Ionenaustausch unter Verwendung von DEAE-Cellulose (Säulenchromatographie) gereinigt. Die gereinigte LiP war bei der Entfernung von Farbstoffen effizienter als rohe LiP oder H¿O¿. Die gereinigte LiP zeigte im Vergleich zur Behandlung in der AL-Dorah-Raffinerie eine höhere Entfernungseffizienz bei polyzyklischen aromatischen Kohlenwasserstoffen. Immobilisierte LiP zeigte im Vergleich zu freier LiP bei einer Lagerung von 4 Wochen eine höhere Effizienz und Stabilität; darüber hinaus zeigte sie im Vergleich zu freier LiP bei einer Lagerung von 4 Wochen eine höhere Effizienz und Stabilität.

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Die meisten in Pferdemist vorkommenden Pilze gehörten zur Klasse der Ascomyceten, und nur die in Pferdemist nachgewiesenen Arten (Aspergillus terreus, A. nidullus, A. fumigatus und A. uatus) waren in der Lage, ligninolytische Enzyme (Ligninperoxidase, Manganperoxidase und Laccase) zu produzieren. Das lokal isolierte A. terreus SG 777 weist die höchste Produktion an ligninolytischen Enzymen (Ligninperoxidase, Manganperoxidase und Laccase) bei der Soled-Fermentation unter optimalen Bedingungen auf, die Bananenstiele als Substrat sowie eine Inkubationszeit von 8 Tagen bei 35 °C und einem pH-Wert von 4,5 umfassen, mit der Ausnahme, dass Laccase bei einem pH-Wert von 5,5 und 45 °C maximal produziert wurde. Die Ligninperoxidase wurde extrahiert und mit Ammoniumsulfit konzentriert, anschließend mittels Ionenaustausch unter Verwendung von DEAE-Cellulose (Säulenchromatographie) gereinigt. Die gereinigte LiP war bei der Entfernung von Farbstoffen effizienter als rohe LiP oder H¿O¿. Die gereinigte LiP zeigte im Vergleich zur Behandlung in der AL-Dorah-Raffinerie eine höhere Entfernungseffizienz bei polyzyklischen aromatischen Kohlenwasserstoffen. Immobilisierte LiP zeigte im Vergleich zu freier LiP bei einer Lagerung von 4 Wochen eine höhere Effizienz und Stabilität; darüber hinaus zeigte sie im Vergleich zu freier LiP bei einer Lagerung von 4 Wochen eine höhere Effizienz und Stabilität.


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Merk Verlag Unser Wissen
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  • 9786630247602
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