L'AFPep comme médiateur curatif du cancer sein

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Bol L'incidence du cancer du sein a augmenté à l'époque actuelle en raison de l'urbanisation, de l'augmentation du niveau de vie sophistiqué et de l'adoption d'un mode de vie occidental. L'alpha-f¿toprotéine, une glycoprotéine sérique produite au cours du développement embryonnaire, tend à agir comme un médiateur curatif et possède des propriétés anti-estrotrophiques pour inhiber la croissance des tumeurs dépendantes des ¿strogènes dans le cancer du sein et les métastases. Cette protéine oncof¿tale présente une activité pharmaceutique au cours des métastases cancéreuses en route et des voies conduisant à la progression et à la prolifération des cellules tumorales. L'action inhibitrice maximale du peptide dérivé du segment du site actif (peptide 8-mères) a été dérivée du modèle structurel généré par modélisation homologique qui conserve l'activité inhibitrice présentée par l'AFPep dérivé P489-P496 (EMTPVNPG). Une étude de mutation comparable et des modifications du peptide dérivé par l'ajout d'hydroxyproline ont été entreprises dans la région du peptide dérivé pour maximiser l'action inhibitrice et une étude comparative de dynamique moléculaire dans chaque mutation a été réalisée pour connaître la stabilité de l'octapeptide 489-496 afin d'assurer la perspective curative qui est engagée dans l'inhibition.

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L'incidence du cancer du sein a augmenté à l'époque actuelle en raison de l'urbanisation, de l'augmentation du niveau de vie sophistiqué et de l'adoption d'un mode de vie occidental. L'alpha-f¿toprotéine, une glycoprotéine sérique produite au cours du développement embryonnaire, tend à agir comme un médiateur curatif et possède des propriétés anti-estrotrophiques pour inhiber la croissance des tumeurs dépendantes des ¿strogènes dans le cancer du sein et les métastases. Cette protéine oncof¿tale présente une activité pharmaceutique au cours des métastases cancéreuses en route et des voies conduisant à la progression et à la prolifération des cellules tumorales. L'action inhibitrice maximale du peptide dérivé du segment du site actif (peptide 8-mères) a été dérivée du modèle structurel généré par modélisation homologique qui conserve l'activité inhibitrice présentée par l'AFPep dérivé P489-P496 (EMTPVNPG). Une étude de mutation comparable et des modifications du peptide dérivé par l'ajout d'hydroxyproline ont été entreprises dans la région du peptide dérivé pour maximiser l'action inhibitrice et une étude comparative de dynamique moléculaire dans chaque mutation a été réalisée pour connaître la stabilité de l'octapeptide 489-496 afin d'assurer la perspective curative qui est engagée dans l'inhibition.


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  • 9786208592325
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