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Phe, Tyr y Trp: Estudio conformacional de formas iónicas diméricas: Paisajes conformacionales los aminoácidos aromáticos: fenilalanina, tirosina triptófano
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Este estudio presenta un análisis conformacional en profundidad de tres aminoácidos aromáticos: triptófano, fenilalanina y tirosina, junto con sus formas iónicas y zwitteriónicas, utilizando cálculos de primeros principios. Para cada aminoácido, extensas exploraciones de la superficie de energía potencial revelaron numerosos conformadores estables, incluyendo más de 50 estructuras diméricas únicas para cada uno. La estabilización de estas estructuras surge de una rica interacción de interacciones no covalentes como los enlaces de hidrógeno (especialmente NH-O), el apilamiento ¿-¿, las interacciones CH-¿, NH-¿ y OH-¿. Las formas monoméricas favorecían las conformaciones con fuertes enlaces de hidrógeno intramoleculares, mientras que las formas diméricas mostraban un equilibrio entre enlaces de hidrógeno e interacciones aromáticas. El análisis de átomos en moléculas proporcionó más información sobre la fuerza y la naturaleza de estas interacciones. Las observaciones comparativas con estructuras del Banco de Datos de Proteínas pusieron de manifiesto preferencias dependientes de la geometría: el apilamiento ¿-¿ domina a corta distancia, mientras que las interacciones CH-¿ en forma de T son más frecuentes a distancias mayores. Estos resultados iluminan el intrincado paisaje no covalente que da forma a las conformaciones de aminoácidos en sistemas biológicos.
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Este estudio presenta un análisis conformacional en profundidad de tres aminoácidos aromáticos: triptófano, fenilalanina y tirosina, junto con sus formas iónicas y zwitteriónicas, utilizando cálculos de primeros principios. Para cada aminoácido, extensas exploraciones de la superficie de energía potencial revelaron numerosos conformadores estables, incluyendo más de 50 estructuras diméricas únicas para cada uno. La estabilización de estas estructuras surge de una rica interacción de interacciones no covalentes como los enlaces de hidrógeno (especialmente NH-O), el apilamiento ¿-¿, las interacciones CH-¿, NH-¿ y OH-¿. Las formas monoméricas favorecían las conformaciones con fuertes enlaces de hidrógeno intramoleculares, mientras que las formas diméricas mostraban un equilibrio entre enlaces de hidrógeno e interacciones aromáticas. El análisis de átomos en moléculas proporcionó más información sobre la fuerza y la naturaleza de estas interacciones. Las observaciones comparativas con estructuras del Banco de Datos de Proteínas pusieron de manifiesto preferencias dependientes de la geometría: el apilamiento ¿-¿ domina a corta distancia, mientras que las interacciones CH-¿ en forma de T son más frecuentes a distancias mayores. Estos resultados iluminan el intrincado paisaje no covalente que da forma a las conformaciones de aminoácidos en sistemas biológicos.
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