Quitina

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Bol A quitosana é preparada a partir da casca do camarão utilizando métodos de bioconversão, em comparação com o método de tratamento químico. As propriedades físico-químicas, o peso molecular, o grau de desacetilação, o teor de cinzas, bem como o rendimento da quitosana preparada indicam que a bioconversão é um método bom e sustentável para o isolamento da quitosana. A quitinase, enzima que catalisa a hidrólise dos grupos acetamido da N-acetilglucosamina na quitina, foi purificada até à homogeneidade a partir da bactéria Bacillus altitudinus e posteriormente caracterizada. A quitinase é ativa em vários substratos quitinosos e derivados da quitina. A enzima é inibida por 1 mM Hg2,Fe2+, mas a adição de Mn2+ aumenta ligeiramente a atividade da quitinase. Quando a quitina coloidal (um derivado da quitina) foi utilizada como substrato, a temperatura e o pH ideais para a atividade enzimática foram determinados. A morfologia da superfície do quitosano tratado e a massa molecular aparente da enzima foram determinadas por microscopia eletrónica de varrimento (SEM) e eletroforese em gel de poliacrilamida com dodecilsulfato de sódio (SDSPAGE), respetivamente.

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A quitosana é preparada a partir da casca do camarão utilizando métodos de bioconversão, em comparação com o método de tratamento químico. As propriedades físico-químicas, o peso molecular, o grau de desacetilação, o teor de cinzas, bem como o rendimento da quitosana preparada indicam que a bioconversão é um método bom e sustentável para o isolamento da quitosana. A quitinase, enzima que catalisa a hidrólise dos grupos acetamido da N-acetilglucosamina na quitina, foi purificada até à homogeneidade a partir da bactéria Bacillus altitudinus e posteriormente caracterizada. A quitinase é ativa em vários substratos quitinosos e derivados da quitina. A enzima é inibida por 1 mM Hg2,Fe2+, mas a adição de Mn2+ aumenta ligeiramente a atividade da quitinase. Quando a quitina coloidal (um derivado da quitina) foi utilizada como substrato, a temperatura e o pH ideais para a atividade enzimática foram determinados. A morfologia da superfície do quitosano tratado e a massa molecular aparente da enzima foram determinadas por microscopia eletrónica de varrimento (SEM) e eletroforese em gel de poliacrilamida com dodecilsulfato de sódio (SDSPAGE), respetivamente.

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Pagina's: 96, Paperback, Edições Nosso Conhecimento


Productspecificaties

Merk Edicoes Nosso Conhecimento
EAN
  • 9786209048821
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