Studi funzionali e strutturali di una endoglucanasi fungina atipica

L'importanza dello studio delle cellulasi non si limita all'acquisizione di conoscenze scientifiche, ma anche al grande potenziale biotecnologico che esse rappresentano. Ciò è dovuto al fatto che la cellulosa è la molecola più abbondante presente in natura e fornisce un'ampia gamma di prodotti e processi sostenibili. Molte famiglie di cellulasi sono già state ben caratterizzate, mentre altre rimangono sconosciute. Tra queste ultime, la famiglia 45 delle idrolasi glicosidiche è la meno caratterizzata tra le cellulasi fungine, sia dal punto di vista strutturale che funzionale. In questo libro riportiamo la struttura cristallografica dell'enzima endoglucanasi V di un microrganismo chiamato Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A). Riportiamo anche la struttura di questo enzima con un ligando (cellobiosio). Per studiarne la funzione, abbiamo condotto studi sul sito catalitico dell'enzima, utilizzando la mutagenesi sito-diretta nei principali residui del sito attivo. Questo enzima ha mostrato una struttura e un meccanismo d'azione totalmente diversi dagli altri enzimi della famiglia.