Veresterung von Hülsenfrüchteproteinen zur Verbesserung der funktionellen Eigenschaften

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Bol Drei Hülsenfrüchteproteine, Sojaproteinisolat (SPI), Ackerbohnenproteinisolat (BPI) und Kichererbsenproteinisolat (CPI), wurden in unterschiedlichem Maße mit Methanol verestert. Die veresterten Proteine wurden hinsichtlich ihrer Löslichkeit, Emulgier- und Schaumeigenschaften in einem pH-Bereich von 2 bis 10 analysiert. Diese funktionellen Eigenschaften waren bei den veresterten Proteinen im Vergleich zu den nativen Proteinen verändert. Das Ausmaß der Veränderung hing vom Grad der Veresterung und der Beschaffenheit des modifizierten Proteins ab. Die Emulgierfähigkeit und Stabilität der veresterten Hülsenfrüchteproteine im sauren pH-Bereich von 2 bis 6 waren im Allgemeinen höher als die der entsprechenden nativen Proteine. Die Schaumbildungsfähigkeit und -stabilität im pH-Bereich von 2 bis 6 waren im Allgemeinen höher als die der entsprechenden nativen Proteine. Eine Verbesserung war mit dem Grad der Löslichkeit, dem erhöhten Veresterungsgrad und der Art des verwendeten Proteins verbunden.

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Drei Hülsenfrüchteproteine, Sojaproteinisolat (SPI), Ackerbohnenproteinisolat (BPI) und Kichererbsenproteinisolat (CPI), wurden in unterschiedlichem Maße mit Methanol verestert. Die veresterten Proteine wurden hinsichtlich ihrer Löslichkeit, Emulgier- und Schaumeigenschaften in einem pH-Bereich von 2 bis 10 analysiert. Diese funktionellen Eigenschaften waren bei den veresterten Proteinen im Vergleich zu den nativen Proteinen verändert. Das Ausmaß der Veränderung hing vom Grad der Veresterung und der Beschaffenheit des modifizierten Proteins ab. Die Emulgierfähigkeit und Stabilität der veresterten Hülsenfrüchteproteine im sauren pH-Bereich von 2 bis 6 waren im Allgemeinen höher als die der entsprechenden nativen Proteine. Die Schaumbildungsfähigkeit und -stabilität im pH-Bereich von 2 bis 6 waren im Allgemeinen höher als die der entsprechenden nativen Proteine. Eine Verbesserung war mit dem Grad der Löslichkeit, dem erhöhten Veresterungsgrad und der Art des verwendeten Proteins verbunden.


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Merk Verlag Unser Wissen
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  • 9786209613593
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